Una simulazione della struttura e dei movimenti di proteine

Simulazione della struttura e del movimento della proteina fosfoglicerato chinasi (Immagine cortesia Thomas Splettstoesser; http://www.scistyle.com Tutti i diritti riservati)
Simulazione della struttura e del movimento della proteina fosfoglicerato chinasi (Immagine cortesia Thomas Splettstoesser; http://www.scistyle.com Tutti i diritti riservati)

Un articolo pubblicato sulla rivista “Nature Physics” descrive i risultati ottenuti con una serie di simulazioni condotte utilizzando supercomputer all’Oak Ridge National Laboratory (ORNL) del Dipartimento dell’Energia degli USA. L’oggetto di queste sofisticatissime simulazioni erano proteine per capire come si muovono, un elemento chiave nel ruolo che hanno a livello funzionale, strutturale e regolatorio negli organismi viventi.

Ben tre supercomputer sono stati utilizzati per completare le simulazioni: l’Oak Ridge National Laboratory ha il suo, chiamato Titan, che per l’occasione è stato affiancato da Anton della D.E. Shaw Research, costruito specificamente per applicazioni di dinamica molecolare, e da Hopper del National Energy Research Scientific Computing Center.

Complesse simulazioni a livello molecolari stanno diventando importanti nelle ricerche biologiche, che includono quelle mediche, per migliorare la nostra comprensione del funzionamento delle proteine negli organismi viventi. La complessità dei sistemi biologici richiede quantità enormi di calcoli per riprodurre il loro funzionamento.

Il team guidato da Jeremy Smith, direttore del Center for Molecular Biophysics dell’ORNL, ha sfruttato tutta questa potenza di elaborazione per capire il comportamento di proteine come la fosfoglicerato chinasi, un enzima che catalizza una reazione del processo metabolico chiamato glicolisi.

La proteina viene codificata da un gene perciò le sue copie dovrebbero essere uguali. Invece, le fluttuazioni interne di queste proteine individuali non convergono mai e di conseguenza non raggiungono un equilibrio. Ciò succede perché le molecole proteiche subiscono un invecchiamento continuo perciò vengono rapidamente eliminate all’interno delle cellule e rimpiazzate.

A causa di questo complesso processo, due proteine individuali non funzionano in maniera identica all’interno di una cellula anche se sono state codificate dallo stesso gene. Jeremy Smith ha fatto l’esempio di due molecole dello stesso enzima che catalizzano la stessa reazione: a causa della mancanza di equilibrio, quella catalisi avviene a un ritmo leggermente diverso per le due proteine individuali. Ciò influenza la funzione biologica della proteina.

Una delle scoperte riguarda il cambio di forma delle proteine in seguito al loro movimento. Quella forma è stata rappresentata con un punto e se cambia a causa del movimento va a un punto diverso. Ripetendo il processo e unendo quei punti i ricercatori hanno scoperto che le immagini risultanti sono le stesse indipendentemente dall’intervallo di tempo considerato.

Ricerche come questa mostrano come le tecnologie avanzate possano aiutare progressi in campi come la medicina. Oggi gli scienziati possono lavorare con modelli molecolari che in questo caso riproducono proteine ma potrebbero anche riprodurre virus. In altri casi sono stati usate riproduzioni fisiche create con stampanti 3D, ad esempio durante le recenti ricerche di una cura contro Ebola. Il progresso tecnologico sta aiutando notevolmente questi studi con risultati impensabili non molto tempo fa.

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